La masse moléculaire d’une protéine est l’une des valeurs les plus souvent nécessaires en biologie moléculaire et en biochimie : pour interpréter un gel SDS-PAGE, convertir une masse en concentration molaire ou comparer un échantillon purifié à la taille attendue. Ce calculateur fournit une estimation rapide à partir du seul nombre de résidus, ainsi qu’un résultat exact à partir d’une séquence d’acides aminés.
Fonctionnement du calculateur de masse moléculaire des protéines
Lorsque vous collez une séquence complète, le calculateur recherche la masse moyenne standard de chaque résidu d’acide aminé (les valeurs ExPASy/ProtParam couramment utilisées) et les additionne. Il soustrait ensuite une molécule d’eau (18.015 Da) pour chaque liaison peptidique formée : une chaîne de n résidus possède (n − 1) liaisons, car la formation de chacune pendant la synthèse de la protéine libère une molécule d’eau par condensation. Si vous ne connaissez que le nombre de résidus, le calculateur utilise plutôt le raccourci courant d’environ 110 Da par résidu, qui correspond à la moyenne pratique des masses des résidus des 20 acides aminés.
Données à saisir et leur signification
Le nombre de résidus correspond au nombre d’acides aminés de la chaîne. Utilisez cette méthode si vous connaissez la longueur approximative de la protéine, mais pas sa séquence exacte. Le champ de séquence accepte une chaîne de codes d’acides aminés à une lettre (par exemple MKTAYIAK...) ; les espaces et retours à la ligne sont automatiquement supprimés, et tout caractère ne faisant pas partie des 20 codes standards est signalé avec sa position. La séquence est traitée entièrement dans votre navigateur : elle n’est jamais ajoutée à l’URL de la page ni au stockage local. À l’inverse, le nombre de résidus et la masse peuvent être partagés dans un lien. La masse (µg) est facultative et sert uniquement à l’onglet de conversion « Masse ↔ quantité de matière ».
Limites et cas particuliers
L’estimation fondée sur le nombre de résidus est nécessairement approximative : une protéine particulièrement riche en résidus lourds (tryptophane, 186 Da) ou légers (glycine, 57 Da) s’écartera davantage de la moyenne d’environ 110 Da par résidu qu’une protéine de composition typique. Le calcul exact à partir de la séquence ne tient pas compte des modifications post-traductionnelles (glycosylation, phosphorylation, ponts disulfure, clivage du peptide signal, entre autres), qui modifient toutes la masse réelle mesurée. Les codes ambigus ou non standards (X, B, Z, U et résidus modifiés en minuscules) ne sont pas reconnus : seuls les 20 codes standards à une lettre sont pris en charge.